高中生物奥赛辅导
生物化学
第一讲：糖类和脂质
（1） 单糖是最简单的糖，不能被水解为更小的单位。单糖通常含有3、4、5、6或7个碳原子，分别称为丙糖、丁糖、戊糖、已糖和庚糖。天然存在的单糖一般都是D-构型。单糖分子既可以长链形式存在，也可以环式结构形式存在，在环式结构中如果第一位碳原子上的OH与第二位碳原子的-OH在环的同一面，称为α-型；如果-OH是在环的两面，称β-型。
1、单糖
（2）生物体中重要的单糖
①丙糖 如甘油醛（醛糖）和二羟丙酮（酮糖）
②戊糖 戊糖中最重要的有核糖（醛糖）、脱氧核糖（醛糖）和核酮糖（酮糖）
③己糖 葡萄糖、果糖和半乳糖
2、寡糖：最多的寡糖是双糖，如麦芽糖、蔗糖、纤维二糖、乳糖
3、多糖
（1）淀粉 直链淀粉是α-D-葡萄糖基以α-1,4-糖苷键连接的多糖链，其空间构象卷曲成螺旋形，每一回转为6个葡萄糖基。支链淀粉分子中除有α-1.4-糖苷键的糖链外，还有α-1,6-糖苷键连接的分支处，每个分支平均含20~30个葡萄糖基。淀粉有呈色反应，直链淀粉遇碘呈为蓝色，支链淀粉遇碘呈为紫红色。
（2）糖原 α-D-葡萄糖基以α-1,4-糖苷键连接而成的，但糖原的分支比支链淀粉多，糖原遇碘变为红褐色。
（3）纤维素 由β-D-葡萄糖基借β-1,4-糖苷键连接的没有分支的同多糖。
（4）几丁质（甲壳素） 昆虫和甲壳类外骨骼的主要成分为几丁质，是N-乙酰-D-氨基葡萄糖以β-1,4-糖苷键缩合成的同多糖。
（5）糖胺聚糖（粘多糖） 是一种由重复的二糖单位组成的线状多聚物。二糖重复单位中，一种为N-乙酰-D-葡糖胺或N-乙酰-D-半乳糖胺，而另一种是D-葡萄糖醛酸。一些糖胺聚糖中，一个或多个羟基被硫酸酯化。糖胺聚糖主要有透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素、硫酸角质素、肝素以及硫酸乙酰肝素。
糖代谢
1.糖酵解（EMP途径）
定义：糖酵解是酶将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的过程。是一切有机体中普遍存在的葡萄糖降解途径。
1940年被阐明。(研究历史)
Embden,Meyerhof,Parnas等人贡献最多，故糖酵解过程一也叫Embdem-Meyerhof-Parnas途径，简称EMP途径。
在细胞质中进行
葡萄糖+2Pi+2ADP+2NAD+ 酶 2丙酮酸+2ATP+2NADH+2H+ +2H2O
①己糖激酶
②磷酸葡萄糖同分异构酶
③磷酸果糖激酶
④醛缩酶
⑤磷酸丙糖同分异构酶
⑥磷酸甘油醛脱氢酶
⑦磷酸甘油酸激酶
⑧磷酸甘油酸变位酶
⑨稀醇化酶
⑩丙酮酸激酶
1．糖酵解（细胞质）
糖酵解的意义
A、糖酵解是存在一切生物体内糖分解代谢的普遍途径。
B、通过糖酵解使葡萄糖降解生成ATP，为生命活动提供部分能量，尤其对厌氧生物是获得能量的主要方式。
C、糖酵解途径的许多中间产物可作为合成其他物质的原料（提供碳骨架），
如磷酸二羟丙酮 　　　甘油。
D、是糖有氧分解的准备阶段。
E、由非糖物质转变为糖的异生途径基本为之逆过程。
丙酮酸的去路
A.酵母在无氧条件下将丙酮酸转化为乙醇和CO2
H+
C2O
丙酮酸脱羧酶
TPP
NADH+H+
NAD+
乙醇脱氢酶
丙酮酸
乙醛
乙醇
由葡萄糖转变为乙醇的过程称为酒精发酵:
葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+ 2乙醇+2CO2+2ATP+2H2O
O H H
C O- C O H C OH
C O CH3 CH3
CH3
O O
C O- +NADH+H+ C O- +NAD+
CO HO C H
CH3 CH3
丙酮酸
L-乳酸
乳酸脱氢酶
葡萄糖+2Pi+2ADP 2乳酸+2ATP+2H2O
B.动物在激烈运动时或由于呼吸、循环系统障碍而发生供氧不足时。
生长在厌氧或相对厌氧条件下的许多细菌。
C.在有氧条件下，丙酮酸进入线粒体生成乙酰CoA，参加TCA循环（柠檬酸循环），被彻底氧化成CO2和H2O。
D.转化为脂肪酸或酮体。当细胞ATP水平较高时，柠檬酸循环的速率下降，乙酰CoA开始积累，可用作脂肪的合成或酮体的合成。
2.三羧酸循环（TCA循环）
概念：在有氧的情况下，葡萄糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA。乙酰CoA经一系列氧化、脱羧，最终生成CO2和H2O并产生能量的过程，称为柠檬酸循环，亦称为三羧酸循环(tricarboxylic acid cycle), 简称TCA循环。由于它是由H.A.Krebs（德国）正式提出的，所以又称Krebs循环。
2．丙酮酸氧化脱羧（线粒体基质中完成 ）
3．柠檬酸循环（线粒体基质 ）
FADH2 ：还原型黄素二核苷酸
脂质
不溶于水，但能溶于非极性有机溶剂； O元素含量低，C、H元素含量高 ，彻底氧化后可以放出更多能量
1、甘油三脂（脂肪）
天然脂肪酸都是L-型 ；动物脂肪大多富含饱和脂肪酸，在室温下为固态，植物油含大量油酸和亚油酸，在室温下为液态 ；哺乳动物和人，亚油酸和亚麻酸为必需脂肪酸
2、磷脂（甘油磷脂）
磷脂酸是最简单的磷脂，分子中的H为胆碱、胆胺、丝氨酸所取代，则分别成为卵磷脂、脑磷脂，丝氨酸磷脂等。通常磷脂分子中的2个脂肪酸总有一个是不饱和的，因此2个脂肪酸链不是平行并列的，其中一个（不饱和脂肪酸）总是有折弯。
3、类固醇：基本结构是环戊烷多氢菲。最熟知的是胆固醇，胆固醇是动物膜和神经髓鞘的主要成份。性激素、维生素D和肾上腺皮质激素也都属于类固醇。
4、萜类：由不同数目的异戊二烯连接而成的分子。维生素A（视黄醇）、维生素E、维生素K、类胡萝卜素都是萜类。β-类胡萝卜素裂解就成2个维生素A，维生素A可氧化成视黄醛，对动物感光活动有重要作用。
5、蜡：由高碳脂肪酸和高碳醇或固醇所形成的脂，它存在于皮肤、毛皮、羽毛、树叶、昆虫外骨骼中，起保护作用。
脂肪的分解代谢
1.脂肪的水解
甘油的分解
2. 脂肪酸的氧化分解（β-氧化）
脂肪酸的活化——脂酰CoA的生成
长链脂肪酸氧化前必须进行活化，活化在线粒体外进行。内质网和线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶在ATP、CoASH、Mg2+存在条件下，催化脂肪酸活化，生成脂酰CoA。
穿膜（脂酰CoA进入线粒体）
脂肪酸活化在细胞液中进行，而催化脂肪酸氧化的酶系是在线粒体基质内，因此活化的脂酰CoA必须进入线粒体内才能代谢。
脂肪酸的β氧化
长链脂酰CoA的β氧化是在线粒体脂肪酸氧化酶系作用下进行的，每次氧化断去二碳单位的乙酰CoA，再经TCA循环完全氧化成二氧化碳和水，并释放大量能量。偶数碳原子的脂肪酸β氧化最终全部生成乙酰CoA。
脂酰CoA的β氧化反应过程如下：
（1）脱氢 脂酰CoA经脂酰CoA脱氢酶催化，在其α和β碳原子上脱氢，生成△2反烯脂酰CoA，该脱氢反应的辅基为FAD。

（2）加水（水合反应） △2反烯脂酰CoA在△2反烯脂酰CoA水合酶催化下，在双键上加水生成L-β-羟脂酰CoA。
（3）脱氢 L-β-羟脂酰CoA在L-β-羟脂酰CoA脱氢酶催化下，脱去β碳原子与羟基上的氢原子生成β-酮脂酰CoA，该反应的辅酶为NAD+。

（4）硫解 在β-酮脂酰CoA硫解酶催化下，β-酮脂酰CoA与CoA作用，硫解产生 1分子乙酰CoA和比原来少两个碳原子的脂酰CoA。
总结：
脂肪酸β氧化最终的产物为乙酰CoA、NADH和FADH2。假如碳原子数为Cn的脂肪酸进行β氧化，则需要作（n/2－1）次循环才能完全分解为n/2个乙酰CoA，产生n/2-1个NADH和n/2-1个FADH2；生成的乙酰CoA通过TCA循环彻底氧化成二氧化碳和水并释放能量，而NADH和FADH2则通过呼吸链传递电子生成ATP。至此可以生成的ATP数量为：

以软脂酸（16C）为例计算其完全氧化所生成的ATP分子数：
3. 乙酰CoA的去路
进入TCA循环最终氧化生成二氧化碳和水以及大量的ATP。
生成酮体参与代谢（动物体内）
脂肪酸β氧化产生的乙酰CoA，在肌肉细胞中可进入TCA循环进行彻底氧化分解；但在肝脏及肾脏细胞中还有另外一条去路，即形成乙酰乙酸、D-β-羟丁酸和丙酮，这三者统称为酮体。
（1）酮体的生成
A. 2分子的乙酰CoA在肝脏线粒体乙酰乙酰CoA硫解酶的作用下，缩合成乙酰乙酰CoA，并释放1分子的CoASH。
B. 乙酰乙酰CoA与另一分子乙酰CoA缩合成羟甲基戊二酸单酰CoA（HMG CoA），并释放1分子CoASH。
C. HMG CoA在HMG CoA裂解酶催化下裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA。乙酰乙酸在线粒体内膜β-羟丁酸脱氢酶作用下，被还原成β-羟丁酸。部分乙酰乙酸可在酶催化下脱羧而成为丙酮。
（2）酮体的分解
肝脏是生成酮体的器官，但不能使酮体进一步氧化分解，而是采用酮体的形式将乙酰CoA经血液运送到肝外组织，作为它们的能源，尤其是肾、心肌、脑等组织中主要以酮体为燃料分子。在这些细胞中，酮体进一步分解成乙酰CoA参加三羧酸循环。
第二讲 蛋白质的结构和生物学功能
（一）蛋白质的概述
蛋白质（protein）是最基本的生命物质之一。
1、元素组成：平均含N量约＝16%（特征代表）
2、基本结构单位：氨基酸
3、大小：蛋白质是大分子化合物
4、空间结构：一级结构、二级结构、三级结构、四级结构……
5、重要性：数量多、种类多、功能多
6、蛋白质的合成：AA顺序的遗传编码
1.结构通式

-氨基酸
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸
（二） 氨基酸
（1）天然蛋白质仅有20种AA、均为- AA（- 碳原子上都有氨基）
（2）旋光性：＋、－（除甘氨酸没有旋光性）
（3）构型：D－（书写时氨基在右边）、L－（除甘氨酸，天然蛋白质的AA均为L－AA，氨基在左边）。
人类8种必需AA：（人体体内不能自身合成，必须从食物中获得）赖、色、甲硫、苯丙、苏、缬、亮、异亮
2.氨基酸的性质
3.氨基酸的分类
法一：按R基化学结构特点分为四大类：
1、脂肪AA（15种）
2、芳香族AA（3种）：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸
3、杂环族AA（2种）：组氨酸、脯氨酸
法二：按R基极性分两类：
极性AA：11种
非极性AA：9种，甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、脯氨酸
法三：
1、中性AA（有极性与非极性9种）丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺、天门冬酰胺
2、酸性AA（2种）：天冬氨酸、谷氨酸
3、碱性AA（3种）：组氨酸、赖氨酸、精氨酸
4.理化性质
（1）物理性质：无色晶体、有味（甜、鲜、苦）或无味，不同强度溶于水、稀酸、稀碱，但不溶于任何有机溶剂，酒精可使AA发生沉淀。
（2）光学性质：具旋光性，有紫外吸收现象，波长为280nm，但仅有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸有此性质。
除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性-碳原子，因此都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
（3）两性解离：等电点PI－AA分子所带的净电荷为零（即分子内正电＝负电）时溶液的PH值。
　　PH 1 7 10
　净电荷 +1 0 -1
　 正离子 两性离子 负离子
　 等电点PI
蛋白质的等电点：当溶液到达某一PH时，蛋白质分子可因内部酸性基团和碱性基团的解离程度相等二呈等电状态，这时的PH就是等电点。此时所带电荷为零，溶解度最小，易于析出，不泳动。
（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
1.肽键（peptide bond）：
肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。
组成肽键的原子处于同一平面。
0.127nm
键长=0.132nm
0.148nm
2.肽链中AA的排列顺序和命名
在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序。
通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为： Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
3.肽的颜色反应
多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色反应，可用于多肽的定性或定量鉴定。
如黄色反应，是由硝酸与氨基酸的苯基（酪氨酸和苯丙氨酸）反应生成二硝基苯衍生物而显黄色。
多肽的双缩脲反应是多肽特有的颜色反应;双缩脲是两分子的尿素经加热失去一分子NH3而得到的产物。
双缩脲能够与碱性硫酸铜作用，产生兰色的铜-双缩脲络合物，称为双缩脲反应。含有两个以上肽键的多肽，具有与双缩脲相似的结构特点，也能发生双缩脲反应，生成紫红色或蓝紫色络合物。这是多肽定量测定的重要反应。
（四）蛋白质的分子结构
1.蛋白质一级结构
蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组成蛋白质的多肽链数目.
多肽链的氨基酸数目、种类和顺序。
以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。
其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。
2.蛋白质二级结构
蛋白质的二级(Secondary)结构是指多肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
主要有-螺旋、-折叠、-转角。
（1）、-螺旋
（1）螺旋走向，稳定以氢键连接，氢键与轴平行。
（2）侧基R伸向螺旋外侧。
（3）棒状结构，高度压缩，紧密排列。
（4）规律排列
（5）由1条充分伸展的肽链的肽键平面折叠成的右手螺旋。
（6）每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm。
（7）1个螺圈内有13个原子。
蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。
维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。
3.蛋白质三级结构
蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。
这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位Subunit，它一般由一条肽链构成，无生理活性；
维持亚基之间的化学键主要是疏水力。
由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；
4.蛋白质四级结构
（五）蛋白质的性质
1.蛋白质的两性解离和等电点
蛋白质与多肽一样，能够发生两性解离，也有等电点。在等电点时，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。
在电场中，如果蛋白质分子所带正电荷多于负电荷，净电荷为正，则向负电极移动，反之，净电荷为负，向正极移动，这种泳动现象称电泳。
蛋白质在等电点PH条件下，不发生电泳现象，利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质进行分离纯化。
2.这是蛋白质特有的性质-------胶体。
由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。
由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去
3.蛋白质的沉淀作用
蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关。
改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质
在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。
蛋白质的沉淀分为可逆沉淀和不可逆沉淀。
4.蛋白质的变性作用
天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，分子构象发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学功能随之发生变化，但一级结构未遭破坏，这种现象称为变性作用。
变性后的蛋白质称为变性蛋白。
导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸和强碱等。
类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
五 、蛋白质的分解
蛋白酶
（肽酶）
肽链内切酶
肽链外切酶
二肽酶
肽链内切酶
胃蛋白酶
水解芳香族氨基酸的—NH2形成的肽键。
胰蛋白酶
水解碱性氨基酸的—COOH形成的肽键。
胰凝乳蛋白酶
水解芳香族氨基酸的—COOH形成的肽键。
肽链外切酶
氨肽酶
羧肽酶
氨基酸分解的共同途径
1. 脱氨基作用
（1） 氧化脱氨基作用
氨基酸脱氢酶（不需氧）

氨基酸氧化酶（需氧）
（2） 非氧化脱氨基
2. 转氨基作用
3.联合脱氨基作用
4.脱羧基作用
胺
5. AA降解产物的进一步代谢
1)

2)
CO2
放出

再羧化
EMP（糖酵解或己糖二磷酸途径）生糖/生酮

TCA ATP
R-CO-COOH
α-酮戊二酸
3). NH2
a. 再合成AA
b. 成酰胺

c. 生成氨甲酰磷酸
d. 生成尿素排泄（鸟氨酸（尿素）循环）
氨甲酰基磷酸
六、蛋白质的生物合成
一、概述
基因的遗传信息在转录过程中从DNA转移到mRNA，再由mRNA将这种遗传信息表达为蛋白质中氨基酸顺序的过程叫做翻译。
合成体系：20种氨基酸,mRNA、tRNA、核蛋白体、酶和因子,以及无机离子、ATP 、GTP 合成方向：N→C端。
参与蛋白质合成的三类RNA及核糖体
1.rRNA
与蛋白质一起构成核糖体——蛋白质合成“工厂”

核糖体的基本功能
结合mRNA，在mRNA上选择适当的区域开始翻译
密码子（mRNA）和反密码子（tRNA）的正确配对
肽键的形成
存在
核糖体可游离存在，真核中，也可同内质网结合，形成粗糙的内质网。原核中，与mRNA形成串状——多核糖体
原核生物核糖体组成
真核生物核糖体组成
2. tRNA
结合氨基酸：一种氨基酸有几种tRNA携带，结合需要ATP供能,氨基酸结合在tRNA3‘-CCA的位置。
反密码子：每种tRNA的反密码子，决定了所带氨基酸能准确的在mRNA上对号入座 。
反密码子与mRNA的第三个核苷酸配对时，不严格遵从碱基配对原则
3. mRNA
携带着DNA的遗传信息，是多肽链的合成模板
在原核细胞内，存在时间短，在转录的同时翻译
在真核细胞内，较稳定

蛋白质合成时，mRNA结合于核糖体小亚基上，大亚 基结合带氨基酸的tRNA，tRNA的反密码子与mRNA密码子配对，ATP供能，合成蛋白质。
三、遗传密码子
为一个氨基酸编码进入蛋白质多肽链特定线性位置的三个核苷酸单位称为密码子（Coden）或三联体密码。

密码子的发现
统计学方法
人工合成仅由一种核苷酸组成的多聚核苷酸，推测由哪一种氨基酸合成的多肽
核糖体结合试验 1965年，Nirenberg用poly u加入C14标记的20种aa,仅有苯丙氨酸的寡肽,UUU=苯丙氨酸,用此法破译了全部密码，编出遗传密码表。
遗传密码
遗传密码子的特点
无标点、不重叠 密码子是不重叠的，每个三联体中的三个核苷酸只编码一个氨基酸，核苷酸不重叠使用噬菌体x174中某些基因之间有重叠现象
简并(degeneracy) 几种密码子对应于相同一种氨基酸。这些密码子为同义密码子
通用性 绝大多数密码子对各种生物都适用，某些线粒体中遗传密码有例外
终止信号 UAG、UAA、UGA
起始信号 AUG（真核中起始为Met、原核中起始为fMet,翻译中间为Met）和氨酸的密码子(GUG)(极少出现）
四、蛋白质生物合成过程
以mRNA为模板，氨基酸经活化获得的氨酰tRNA为原料，GTP、ATP供能，在核糖体中完成。
1.氨基酸的活化
tRNA在氨基酰-tRNA 合成酶的帮助下，能够识别相应的氨基酸，并通过tRNA氨基酸臂的 3'-OH 与氨基酸的羧基形成活化酯－氨基酰-tRNA。
氨基酰-tRNA的形成是一个两步反应过程：第一步是氨基酸与 ATP 作用, 形成氨基酰腺嘌呤核苷酸； 第二步是氨基酰基转移到 tRNA 的 3'-OH 端上, 形成氨基酰-tRNA。
氨基酸活化的总反应式是：
氨基酰-tRNA 合成酶
氨基酸 + ATP + tRNA + H2O  氨基酰-tRNA + AMP + PPi

每一种氨基酸至少有一种对应的氨基酰-tRNA 合成酶。它既催化氨基酸与 ATP 的作用, 也催化氨基酰基转移到 tRNA。
氨基酰-tRNA 合成酶具有高度的专一性。 每一种氨基酰-tRNA 合成酶只能识别一种相应的 tRNA。
tRNA 分子能接受相应的氨基酸, 决定于它特有的碱基顺序, 而这种碱基顺序能够被氨基酰-tRNA 合成酶所识别。
2.在核糖体上合成肽链
氨基酰-tRNA通过反密码臂上的三联体反密码子识别mRNA上相应的遗传密码，并将所携带的氨基酸按mRNA遗传密码的顺序安置在特定的位置，最后在核糖体中合成肽链。
肽链的合成过程（以原核为例）
起始
延伸
终止与释放
肽链合成的起始
起始密码的识别
首先辨认出mRNA链上的起始点（AUG），核糖体小亚基上的16S rRNA和mRNA的SD序列（位于起始位点上游4－13个核苷酸）结合
N－甲酰甲硫氨酸－tRNA的活化形成
起始复合物的形成（图示）
肽链的延长
进位 （氨酰tRNA进入A位点）
参与因子：延长因子EFTu（Tu）、EFTs（Ts）、GTP、氨酰tRNA
肽链的形成
肽酰基从P位点转移到A位点，形成新的肽链
移位（translocase）
在移位因子（移位酶）EF－G的作用下，核糖体沿mRNA（5’-3’）作相对移动，使原来在A位点的肽酰－tRNA回到P位点
肽链合成的终止与释放
识别mRNA的终止密码子，水解所合成肽链与tRNA间的酯键，释放肽链
R1识别UAA、UAG
R2识别UAA、UGA
R3影响肽链的释放速度
RR帮助P位点的tRNA残基脱落，而后核糖体脱落
多聚核糖体
在细胞内一条mRNA链上结合着多个核糖体，甚至可多到几百个。蛋白质开始合成时，第一个核糖体在mRNA的起始